Jonathan Sarfati, Doctor en Química
Es sorprendente descubrir que los seres vivos poseen motores eléctricos rotatorios verdaderos. Es sorprendente, únicamente, para los evolucionistas que predijeron que en los seres vivos jamás se encontrarían ruedas, porque no podrían haber evolucionado gradualmente.
Los motores en el mundo de los seres vivos son un perfecto ejemplo de la más avanzada nano-tecnología.
El mundo de los seres vivos muestra también una gran variedad de motores lineales, que una vez más, presentan serios problemas para la evolución.
Algunas investigaciones de vanguardia incorporan el uso de motores biológicos para complementar la nanotecnología de los ingenieros humanos, los cuales en la actualidad se encuentran en un estado primitivo en comparación con las máquinas que operan en el mundo de los seres vivos.
Como se señaló anteriormente, J.B.S. Haldane afirmó en 1949 que la evolución nunca podría producir «ciertos mecanismos, tales como la rueda o el imán, que serían inútiles hasta alcanzar un avanzado estado de perfeccion.»1
Por lo tanto en su opinión, la presencia de tales máquinas en los organismos vivos, demostraría que la evolución es falsa. De hecho los motores moleculares cumplen uno de los criterios de Haldane. Además, tal y como se muestra en el capítulo que trata sobre la navegación, la gran cantidad de criaturas que usan sensores magnéticos para la navegación cumple con otro criterio de Haldane. Una vez más, me pregunto si Haldane habría cambiado de actitud si hubiera vivido para ver estos descubrimientos. Muchos evolucionistas descartan el diseño inteligente a priori, y por tanto, por muy abrumadora que sea la evidencia en favor del diseño, ellos la descartan sistemáticamente.
Los motores son sistemas irreduciblemente complejos, porque para funcionar es imprescindible que sus muchas partes intervengan de forma coordinada. Por ejemplo, un motor eléctrico necesita una fuente de alimentación, un estator fijo, un rotor móvil, y un conmutador o bien colectores.
Cuanto más componentes se requieran para una máquina, más difícil será reducirla. La miniaturización es un aspecto crucial de la industria de la informática, y las más brillantes mentes de la humanidad están constantemente trabajando en ello. Y aunque los motores miniaturizados serían muy útiles por ejemplo, para desbloquear las arterias obstruidas y para limpiar la sangre, el elevado número de sus componentes hace que sea difícil reducir su tamaño más allá de ciertas dimensiones. Aun así el ingenio de los científicos está consiguiendo reducir más y más su tamaño.2
ATP sintasa, según John Walker, uno de los laureados con el Premio Nobel en 1997
Un artículo de referencia publicado en Nature, en Marzo de 1997, anunció el descubrimiento del motor más pequeño del universo.4 La misma revista publicaba un comentario con un título muy apropiado: «Los Verdaderos Motores de la Creación».5
Hiroyuki Noji et al. observaron en directo la rotación de la enzima F1-ATPasa, una subunidad de una enzima mayor, la ATP sintasa.6 La subunidad F1 está fuera de la membrana celular, pero la otra parte, llamada F0, está dentro de la membrana, ver el diagrama.7
Paul Boyer sugirió que el mecanismo que produce el movimiento de la enzima era la energía de rotación; es decir que la enzima funciona como un motor.8
Esta teoría se apoya en la determinación de la estructura mediante la difracción de rayos X realizada por un equipo encabezado por John Walker.9 Pocos meses después Noji et al. publicaron su trabajo, y se anunció que Boyer y Walker compartirían el Premio Nobel de Química en 1997 por su descubrimiento.10
El motor de F1-ATPasa, está formado por nueve componentes, que son cinco proteínas distintas (α,β,γ,δ,ε), tres α tres β una γ, una δ, y una ε. En las mitocondrias del ganado bovino, éstas proteínas contienen 510, 482, 272, 146 y 50 aminoácidos, respectivamente. F1-ATPasa es una esfera achatada de aproximadamente 10 nm de diámetro por 8 nm de alto, tan pequeña que se necesitarían 1017 unidades (esto es un uno con 17 ceros detrás!) para llenar el volumen de una cabeza de alfiler. Se ha demostrado que gira «como un motor» para producir ATP, una sustancia química que es la «moneda energética» de la vida.
Este motor produce un inmenso par (fuerza de giro) para su tamaño; en el experimento de Noji et al., este motor consiguió hacer girar una hebra de otra proteína, la actina, cuya longitud era 100 veces superior a su propia longitud, suficiente larga como para permitir la observación del movimiento de rotación con la ayuda de un potente microscopio. Además, es probable que cuando se le asigna una carga pesada, el motor cambie a una marcha más baja, como debería hacer todo motor bien diseñado. Sin esta carga el motor gira a unas 10.000 rpm.
A diferencia de los motores diseñados por el hombre, que son alimentados por corriente de carga negativa (electrones a través de un cable), el ATP sintasa es alimentado por corriente de carga positiva, es decir por un flujo de protones (iones hidrógeno). El ATP sintasa también contiene la subunidad F0 integrada en la membrana que actúa como un canal de protones. De alguna forma, los protones que fluyen a través del canal hacen girar una estructura con forma de rueda de la F1-ATPasa, de la misma forma que una corriente de agua hace girar una rueda hidráulica.
La ATP sintasa es la enzima esencial en la conversión de energía de las mitocondrias (están incrustadas en las crestas mitocondriales, los pliegues de la membrana interna mitocondrial), de los cloroplastos y de las bacterias.
Cada rotación produce tres nuevas moléculas de ATP. A su vez, diez protones se utilizan para cada rotación, lo cual significa que debe haber exactamente diez subunidades 'c' en el rotor de la unidad F0 (parte inferior del diagrama) de lo contrario no funcionaría.11 Este ratio de 10:3 significa que hay otra capa adicional de complejidad que la evolución debe explicar, y los autores no lo intentan:
«Este ratio no entero H+/ ATP (10:3) implica que en una ocasión una molécula de ATP se produce por el transporte de tres protones y la siguiente ocasión por cuatro protones. Por lo tanto, los acoplamientos microscópicos entre los eventos de F0 y los de F1 no pueden ser estrictos como los de las ruedas dentadas, sino más bien «holgados»; los transportes consecutivos de tres protones en F0, por ejemplo, no requieren necesariamente acompañar tres pasos catalíticos elementales de síntesis de ATP en F1. Es fácilmente comprensible que el acoplamiento microscópico deba ser holgado si el eje central gira durante la rotación, como se describe en el párrafo anterior. Aquí presentamos el carácter holgado del acoplamiento entre el transporte de protones y la síntesis de ATP de F0F1, aunque este patrón de acoplamiento puede ser general entre otros sistemas de motores biológicos para poder interconectar eventos críticos microscópicos bien calibrados en movimientos de largo alcance»11
La síntesis depende de tres regiones químicamente idénticas, que tienen cada una tres configuraciones (disposiciones en el espacio) de los centros catalíticos: Loose (L), Tight (T), y Open (O). L puede sujetar los dos reactivos reversiblemente.12 En la configuración T, los reactivos están unidos con tanta fuerza que se forma ATP. Pero en la configuración O, la unión es lo suficientemente débil como para liberar el ATP formado en el estado T.
Por tanto, la producción de la ATP implica cambiar la configuración en un sitio determinado de L a T a O, para luego regresar a L para empezar de nuevo otra vez. Esto se logra mediante la rotación del eje central asimétrico, que gira en pasos de 120º (1/3 de vuelta),13 y causa giros internos que cambian la configuración. En todo momento de la rotación, los tres sitios tienen diferentes conformaciones.13
A diferencia de la mayoría de las enzimas, en las que es necesaria energía para unir sus componentes, la ATP sintasa usa la energía para unirlos a la enzima, y para separar las moléculas de ATP recién formadas. La separación de la ATP de la enzima requiere mucha energía.
La fuerza motriz de los protones representa otra capa adicional de complejidad. La energía química en los alimentos se libera a través de la oxidación en el complejo ciclo de Krebs. El ciclo de Krebs libera electrones de energía alta, y unas moléculas especializadas en la cadena de transporte de electrones capturan su energía. Esta energía produce un gradiente electroquímico, como una batería. Pero en este caso, en lugar de transportar electrones a lo largo de un circuito, la energía es liberada por el paso de protones a través de la membrana, lo cual es necesario para crear el gradiente de protones que impulsa la ATP sintasa. Se requiere la totalidad del sistema!
ATP (en inglés Adenosine Tri Phosphate) significa Trifosfato de Adenosina. Es un compuesto de alta energía, y libera esta energía perdiendo un grupo fosfato para dar ADP (en inglés Adenosine Di Phosphate), Difosfato de Adenosina. La energía es esencial para la vida, y todos los seres vivos utilizan ATP como moneda de energía.15 Incluso las bacterias y las arqueas tienen motores ATP sintasa. Esto hace que la ATP sintasa sea la proteína más abundante en la Tierra.
De hecho, el cuerpo humano genera cada día una cantidad de ATP equivalente a su propio peso, esta energía es generada por miles de millones de motores ATP. Y se consume muy rápidamente para propulsar reacciones bioquímicas vitales, entre ellas la síntesis de ADN y proteínas, la contracción muscular, el transporte de nutrientes y los impulsos nerviosos. Un organismo sin ATP es como un coche sin gasolina. El cianuro es tan tóxico, precisamente porque detiene la producción de ATP.
Este motor tiene muchos componentes que deben estar presentes para que pueda empezar a funcionar. En particular, la decasimetría del carrusel F0 no tiene ninguna función por sí misma. Y la triple simetría de la «seta» F1, con una disposición molecular calibrada para producir las tres posibles configuraciones, sería inútil en ausencia de un eje central giratorio que cambie las configuraciones. Y el motor no funcionaría si no tuviera el canal de protones en el lugar correcto. El motor funciona únicamente porque sus componentes están organizados correctamente. Del mismo modo, la existencia de cableado eléctrico, cepillos e imanes no explica cómo se organizaron específicamente para formar un motor.
Algunos evolucionistas han especulado que el sector de la F1 podría haber surgido a través de una determinada helicasa, la enzima que separa las dos cadenas de ADN. La razonamiento se basa en una homología compartida y el hecho de que la investigación ha demostrado que la helicasa es un «motor de desenrollado activo»,16 donde se supone que la cadena de ADN es análoga a la subunidad-γ de la ATP sintasa. Sin embargo, el funcionamiento de la helicasa se basa en un abundante uso de la ATP, que actualmente suministra la ATP sintasa, ¿cómo podrían estos supuestos precursores haber funcionado?
Asimismo, dado que la energía es vital para la vida, la vida no podría haber evolucionado antes de que este motor estuviera completamente funcional. Este es un problema aún más fundamental: la selección natural, por definición, es la reproducción diferencial, por lo que requiere la existencia previa de entes que se auto-reproduzcan. Sin embargo, para que la reproducción tenga lugar se necesita previamente el ATP como fuente de energía! También necesita ATP el proceso de expresión de la información seleccionada. Así que incluso si imagináramos una serie de pasos graduales que nos llevaran hasta este pico del «Monte Improbable»,17 no habría ninguna selección natural que nos permitiera ascender. La razón es que en asusencia de energía todos los hipotéticos estados intermedios estarían muertos.
Nuestro intestino grueso está lleno de bacterias, por ejemplo Escherichia coli. Este microbio mide tan sólo 2 micrómetros de longitud (0,002 milímetros), su pared celular posee un espesor de sólo 30 nanómetros, y su masa es de sólo 1 picogramo, y está compuesto en un 70% de agua.18 No es de extrañar que los biólogos en la época de Darwin consideraran a estas células, como simples glóbulos de gelatina.
Sin embargo, todo organismo vivo es una máquina auoreproductora de astronómica complejidad. El código de las instrucciones para construir E. coli, su genoma, se compone de 4.639.221 pares de bases que especifican 4.288 genes, muchos de ellos codifican las proteínas.14
El Flagelo Bacteriano y su motor rotatorio poseen las siguientes características:
• Ensamblaje y reparación automáticos
• Motor rotatorio refrigerado por agua
• Sistema impulsado por la fuerza de los protones
• Engranajes bidireccionales
• Velocidad operativa de hasta 100.000 rpm
• Capacidad de invertir el sentido del giro en tan solo un 1/4 de vuelta
• Sistema cableado de transducción de señales con memoria activa incorporada
Este germen se mueve con la ayuda de verdaderos motores fuera borda eléctricos de sólo 45 nanómetros de diámetro.14 Estos motores están conectados a través de una junta universal a unos filamentos helicoidales largos y delgados en forma de látigo cuya longitud supera en varias veces a la del germen. Esto convierte el movimiento rotativo en movimiento ondulatorio en el filamento. El motor dispone de un estátor, un rotor, un eje de transmisión y un cojinete que conduce al eje de transmisión a través de la pared celular. «El conjunto de motor y de filamentos se llama flagelo».14 La célula tiene varios flagelos, y su movimiento coordinado permite a la célula desplazarse a una velocidad de 35 veces su longitud por segundo.14
Al igual que la ATP sintasa, el motor del flagelo es alimentado por un flujo de protones, en este caso desde el exterior al interior de la célula (a excepción de las bacterias marinas y aquellas que viven en condiciones muy alcalinas -en las que la concentración de protones es baja-, en estos casos se usan iones de sodio). Los protones son impulsados por un gradiente eléctrico o de pH, y la energía para generar este gradiente procede de la oxidación sus alimentos. El flujo de protones cambia la forma de una de las proteínas del estátor, la cual ejerce una fuerza sobre una de las proteínas del rotor, provocando así el movimiento del rotor.14
La revista Scientific American, en un artículo destinado a atacar a creacionistas y teóricos del diseño, trató de explicar el origen de este increíble motor en miniatura por la evolución, sosteniendo que las partes fueron «cooptadas» de otras funciones, en concreto el sistema de secreción tipo III (TTSS) de algunos gérmenes patógenos:
«Todos los sofisticados elementos de este flagelo tienen precedentes en otras partes de la naturaleza ....»
«De hecho el proceso de ensamblaje del flagelo en su totalidad es muy similar a un orgánulo que Yersinia pestis, la bacteria de la peste bubónica, utiliza para inyectar toxinas en las células....»
«La clave es que las estructuras de los componentes del flagelo ... pueden cumplir múltiples funciones, que habrían ayudado a favorecer su evolución.»19
El argumento de Scientific American, que procede de Kenneth Miller,20 y ha sido repetido incesantemente por Richard Dawkins,21 es como afirmar que si los componentes de un motor eléctrico ya existen en una tienda de electrodomésticos, entonces podían reunirse por sí mismos en un motor operativo. Sin embargo, la organización correcta es tan importante como la presencia de los componentes correctos.
Scott Minnich de la Universidad de Idaho, un experto mundial en el motor flagelar, no está de acuerdo con la revista Scientific American y Miller (Minnich puntualiza que Miller, a diferencia de él, no tiene experiencia en el área). Él sostiene que su creencia de que este motor ha sido diseñado inteligentemente ha generado muchas ideas de investigación. Minnich señala que el proceso de ensamblaje en la secuencia correcta requiere la presencia de otras máquinas regulatorias.22 Asimismo, señala que sólo 10 de los 40 componentes podrían explicarse por coopción, pero que los otros 30 son completamente nuevos.
Por último, la investigación del Dr. Minnich muestra que el flagelo no se forma cuando la temperatura sobrepasa los 37º Celsius, en cambio, a partir del mismo conjunto de genes se forman otros orgánulos secretores. Pero este aparato de secreción, así como el aparato de perforación de la peste bacteria, son una degeneración del flagelo.
Minnich sostiene que si bien el flagelo es más complejo, éste existía previamente, y por tanto no puede haberse derivado del aparato de secreción.23 Lo cual es perfectamente lógico: El mecanismo de ensamblaje del flagelo está diseñado para eyectar las proteínas necesarias para construir el flagelo de una forma muy ordenada. Si este mecanismo se desactiva entonces puede eyectar proteínas (incluso toxinas) descontroladamente, tal y como hace el TTSS.
Por ejemplo, el flagelo se construye empezando por la base. Después se forma un aparato de exportación para perforar la pared celular para posteriormente eyectar las proteínas adecuadas en el lugar correcto a través de un tubo hueco, y estas proteínas deben estar etiquetadas para distinguirlas de las proteínas no flagelares. Algunas de estas proteínas deben ser guiadas por otras proteínas llamadas chaperonas.
Más tarde se debe construir el «gancho» o junta universal. Esto exige una proteína «caperuza de gancho» para mantener los componentes en su lugar mientras se construye el gancho. Posteriormente esta caperuza se desprende y se aleja flotando.
Por último, se forma el flagelo. Éste es un tubo hueco formado por decenas de miles de copias de la proteína, flagelina. Esta proteína debe ser eyectada por el aparato de secreción y debe deslizarse por el interior del tubo que está siendo construido. Pero antes que esto pueda suceder es necesario enviar la caperuza del filamento. Esta caperuza está formada por cinco piezas; cinco proteínas, de modo que en su conjunto posee una forma parecida a una estrella de mar puesta en pie sobre sus brazos.24
El flagelo está formado por 11 hebras, de manera que las patas de la caperuza pueden bloquear una de cada dos cavidades entre hebras. Pero con tan sólo 5 patas, hay una cavidad vacía. Pero todo ello forma parte de un plan perfectamente coordinado. Cuando un flagelina llega al extremo del flagelo que está siendo construido, tras haber viajado por su interior, el caperuzón la detiene permitiéndole así doblarse para alcanzar su forma funcional y posteriormente la sitúa en uno de los emplazamientos vacíos. Esto hace que el caperuzón rote de forma que el siguiente emplazamiento queda ahora libre al haber sido desplazada una de las patas. Así pues la siguiente flagelina llegará a colocarse en su lugar correspondiente. Este proceso se repite decenas de miles de veces, de forma que cada flagelina se coloca automáticamente en su preciso lugar.25
Otro problema de esta «explicación» evolutiva es que es incompatible con su propia teoría! La evolución enseña que las bacterias evolucionan antes que las plantas y animales puesto que debían parasitar a éstas. Así que es lógico que la maquinaria de natación hubiera precedido a la maquinaria de secreción que sería necesaria únicamente cuando la vida multicelular hubiera evolucionado. De hecho, los especialistas en la evolución están de acuerdo en que el flagelo precedió a la TTSS:
«Parece plausible que el sistema de secreción tipo III de factores virulentos original evolucionara a partir del complejo flajelar.»26
«Nosotros sugerimos que el aparato flagelar fue el precursor evolutivo de los sistemas de tipo III de secreción de proteínas.»27
Así que la explicación de Miller carece totalmente de mérito, no sólo objetivamente, sino también dentro de su propio marco evolutivo. Es muy ingenuo por parte de Kenneth Miller proponer una explicación que desafía incluso las mejores teorías evolutivas, sin decírselo a sus lectores.28
Este capítulo se centra en los grandes motores rotatorios, ya que ellos específicamente cumplen el criterio de Haldane para falsar la evolución. Pero también existen otros tipos de motores.
La Kinesina es un motor lineal en miniatura, que transporta grandes moléculas y otros componentes a través de un lugar a otro de la célula. La kinesina «camina» en una sola dirección a lo largo de senderos de los microtúbulos, y usa una molécula de la moneda de la energía ATP en cada paso que da. Cada paso cubre sólo 8 nanómetros, es decir que realiza 125.000 pasos por milímetro!
La Kinesina es un dímero compuesto de dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras. Cada una de las cadenas pesadas termina en una «cabeza» globular, que se adhiere al túbulo. Las cabezas están conectadas a las cadenas ligeras que se entrelazan para formar la «cola» que sujeta la carga; una vesícula (una bolsa de proteínas).
Lo más probable es que utilice un mecanismo de cambio del tipo «mano-sobre-mano», donde las cabezas de la kinesina pasan una por encima de la otra alternativamente, turnándose en la función de adherirse al túbulo, de forma ocupan alternativamente la posición inicial. Un experto ha escrito:
«La Kinesina es una proteína motora esencial que transporta cargas intracelulares a lo largo de los microtúbulos, camina como una persona. Cuando nosotros caminamos, nuestros pies van intercambiando sus funciones con cada paso que damos, uno se mueve mientras que el otro permanece fijo. El pie en movimiento se desplaza dos veces más rápido que nuestro torso durante un paso, y nuestro cuerpo alterna entre dos configuraciones (pierna izquierda al frente y pierna derecha al frente). Estudios recientes muestran que la kinesina también muestra estas características de caminar bípedo. Ahora el reto consiste en determinar cómo se coordina la marcha de este bípedo liliputiense.29
También sabemos que la kinesina es vital para la división celular en sí, sin la cual la vida es imposible.
La kinesina se desplaza hacia el extremo final de los microtúbulos, que normalmente es desde el centro hacia la periferia de la célula. Para desplazarse en sentido opuesto, existen unos motores lineales llamados dineínas se mueven hacia el «extremo negativo», generalmente hacia adentro, es decir hacia el centro de la célula.
Imagen esquemática de parte del cilio. La carrera del motor proteínico, dineina, que se encuentra unida a un microtúbulo, a través de la subfibra B de otro microtúbulo vecino causa que las fibras resbalen cruzándose. La nexina, una unión proteínica transforma el movimiento corredizo en movimiento curvo.
El anterior se denomina dineína citoplasmática. Existe otro tipo de proteína motora llamada dienina axonemal la cual mueve los cilios; un axonema es el «esqueleto» de estos apéndices con forma de látigo, que alinean, por ejemplo, los pulmones (bronquios) y las trompas de Falopio.
Los cilios son impulsados por dineína, pero en lugar de caminar sobre un túbulo único, las dos cabezas se despalazan sobre túbulos adyacentes. Esto haría que los tubos se deslizaran entre sí, sino fuera porque por la existencia de una proteína flexible, llamada nexina, que los une. Así, en lugar de deslizarse alejándose el uno del otro, los tubos se ven forzados a doblarse. Esto causa el movimiento «palpitatorio» regular de los cilios (véase el diagrama).30
Cada cilio se compone de un anillo de nueve microtúbulos dobles que rodean a dos microtúbulos centrales. Los movimientos de la dineína deben ser coordinados con precisión, y esto se consigue probablemente por los ejes radiales (ver diagrama).
Los cilios son vitales en muchos aspectos de la vida. Sus golpes coordinados ayudan a eliminar las impurezas de los pulmones, y en las trompas de Falopio de los mamíferos hembras, guían al óvulo fecundado al útero, evitando que se implante en el tubo, algo que resultaría letal.
Recientemente se ha observado que la complejidad del cilio es aún mayor. En el cilio, no hay un preciso sistema de coordinación de Transporte Intra Flagelar (IFT). Este sistema incluye una senda intracelular por la que circulan kinesinas y dineínas en sentidos contrarios. Esto es esencial tanto para construir como para mantener el cilio. Estas transportan unas partículas IFT, que son recipientes compuestos por un complejo de 16 proteínas. Estas partículas recogen las proteínas necesarias y las depositan en el momento y lugar adecuados.
Sección del axonema
Este sistema de motor es el responsable de la contracción muscular. La miosina es otro motor que contiene dos cabezas que "caminar", pero sus regiones de cola son especiales. Las regiones de cola permiten a las miosinas entrelazarse formando un filamento grueso a partir de cual sobresalen las cabezas.
En la contracción del músculo esquelético, las moléculas de miosina "caminan" sobre los filamentos de actina. Estos están unidos a dos discos Z de la unidad básica de la miofibrilla, el sarcómero. (En la sección transversal observados con un microscopio de electrones, los discos Z forman líneas oscuras. Esta es la razón por la cual los músculos esqueléticos se conocen también como músculos estriados). El movimiento de la miosina consigue que los filamentos se deslicen entre sí, atrayendo los dos discos Z más cerca, lo que resulta en la contracción muscular, este es el modelo de deslizamiento de los filamentos de la contracción muscular (ver diagrama).
Los virus son partículas demasiado pequeñas para verlas con un microscopio normal de luz, se requiere un microscopio electrónico. Los virus son de diferentes tamaños, formas y diseños, y operan de diversas maneras. Están compuestos de ADN (o ARN en el caso de los virus de ARN, incluyendo retro-virus) y proteínas. Los virus no son organismos vivos, porque no pueden llevar a cabo el metabolismo interno necesario para sostener la vida, ni tampoco pueden reproducirse. Son biológicamente inertes a menos que penetren en las células del organismo huésped. A partir de este momento empiezan a propagarse haciendo uso de los recursos que posee la célula que les alberga. La célula infectada produce múltiples copias del virus, con frecuencia explota para liberar los nuevos virus para que el ciclo pueda repetirse.32
Diagrama de modelo de deslizamiento de los filamentos de la contracción muscular, Wikipedia
Uno de los tipos más comunes es el bacteriófago (o simplemente 'Fago') que infecta bacterias. Se compone de una cola infecciosa hecha de proteínas y una cabeza encapsulada (cápside), formada por proteínas y ADN comprimidas a tan alta presión que, cuando se libera, la presión impulsa al ADN en la célula huésped para infectarlo.
¿Cómo consigue el virus insertar esta larga molécula a alta presión dentro de un tamaño tan pequeño, teniendo en cuenta que los grupos fosfato con carga negativa del ADN se repelen entre sí? Dispone de un motor de empaquetado más potente que cualquier otro motor molecular descubierto hasta hoy, más incluso que los de los músculos. Douglas Smith, un profesor asistente de física en la UCSD, explica esta proeza:
«El genoma es de aproximadamente 1.000 veces mayor que el diámetro del virus. Sería equivalente a enrollar de 100 metros hilo de pescar en una taza de café, sin embargo el virus es capaz de empaquetar su ADN en menos de cinco minutos.»33
Smith y algunos de sus colegas de la UCSD se unió a los investigadores de la Universidad Católica de América (Washington, DC) para resolver el problema.34»
Analizaron el bacteriófago T4, un virus que infecta a la bacteria E. Coli, el tipo de bacteria que habita en los intestinos humanos, usando "pinzas láser" para sostener una única molécula de ADN, y así medir la fuerza que el motor de empaquetado del virus ejerce sobre ella.
Los científicos mostraron este motor ejerce una fuerza de más de 60 pico-newtons. Esto parece pequeño (6x10-11 N), pero para su tamaño, es dos veces más potente que el motor de automóvil. Así pues, el motor, un complejo de enzima terminasa, "puede capturar e iniciar el empaquetado de una molécula de ADN en pocos segundos."30 Esta potente motor requiere una enorme cantidad de energía, y en un segundo, usa más de 300 unidades de la moneda de la energía de la vida, la ATP, que a su vez es generada por un sorprendente motor molecular, la ATP sintasa. El virus tiene un motor-enzima complementario, la ATPasa, integrado en su motor de embalaje, para poder liberar la energía del ATP.35
Y no sólo es un motor de embalaje potente, sino que además puede cambiar su velocidad, como si tuviera distintas marchas. Los investigadores dicen que esto es importante, porque el ADN procesado por este motor frecuentemente no se presenta como una hebra desenredada totalmente. El Dr. Smith dice:
«Así como es bueno que un coche disponga de frenos y marchas, en lugar de desplazarse siempre a una velocidad constante de 60 millas por hora, el motor de empaquetado de ADN necesita ralentizar e incluso detenerse si encuentra un obstáculo.»30
Según otro informe:
«...permitiendo así que pueda realizarse la reparación del ADN, su transcripción o su recombinación, (intercambio de fragmentos de ADN para aumentar la diversidad genética), antes de que el material genético sea empaquetado dentro de la cápside viral»33
Un reciente e interesante artículo científico36 señala en su resumen:
«La célula biológica está equipada con una variedad de máquinas moleculares que llevan a cabo complejas tareas mecánicas, como la división celular o el transporte intracelular. Se podría concebir el uso estos motores biológicos en entornos artificiales. En este estudio se recogen los progresos realizados para conseguir el uso de motores proteínicos para propulsar o manipular componentes de reducido tamaño. En concreto, se han examinado ampliamente como componentes activos los biomotores de quinesina y miosina que se mueven a lo largo de biofilamentos lineares. Las aplicaciones que existen en este momento son simplemente demostraciones; pruebas de concepto. Sin embargo el simple hecho de que dispongamos de una caja de herramientas de nanomotores biológicos listos para ser usados es una gran oportunidad que está pidiendo ser explotada.»
Es decir, la tecnología de los seres vivos es de gran inspiración para los diseñadores humanos, pero las aplicaciones prácticas no están aún disponibles. El artículo comienza reconociendo la existencia de sorprendentes máquinas biológicas, pero como es habitual rinde un vano homenaje a la evolución, lo cual no ofrece ninguna utilidad práctica:
«En las últimas décadas ha habido un gran número de investigaciones biológicas que conllevan la comprensión de que la célula viva puede ser considerada como una fábrica en miniatura que contiene una gran colección de máquinas proteínicas específicas. Consideremos las complejas tareas que una sola célula puede realizar: Puede crear una copia completa de sí misma en menos de una hora, puede corregir y reparar errores en su propio ADN, sentir su medio ambiente y responder adecuadamente, cambiar su forma y su morfología, y obtener energía de la fotosíntesis o de su metabolismo, según principios similares usados en las células solares o las baterías. Toda esta funcionalidad se deriva de miles de sofisticadas proteínas, optimizadas a lo largo de miles de millones de años de evolución. Por el momento, tan sólo podemos soñar con la construcción de máquinas de tamaño similar, que poseen sólo una fracción de la funcionalidad de estas maravillas naturales.
«Existe una clase particular de proteínas compuesta por las enzimas de motores moleculares, que son proteínas catalíticas que contienen partes móviles y usan una fuente de energía libre para dirigir su movimiento. Tras estudiar estos motores, su semejanza con las máquinas es cada vez más clara. Hemos encontrado motores rotatorios compuestos por ejes y rodamientos, así como motores lineales que se mueven a lo largo de pistas paso a paso. Hemos encontrado motores que funcionan con energía química, derivada de la hidrólisis de moléculas de trifosfato de adenosina (ATP) (la moneda principal de energía de la célula), y motores que emplean un gradiente de iones, utilizando tanto las fuerzas eléctricas como las entrópicas.
En toda lógica, dado que estos motores se asemejan a nuestras máquinas en un nivel tan fundamental, y, obviamente, nuestras máquinas están diseñadas, es razonable considerar a estos motores de la vida, como motores diseñados.
De hecho, la teoría del diseño puede proporcionar un incentivo para tratar de averiguar las funciones de las distintas partes, mientras que las afirmaciones de la evolución no proporciona nada de valor para utilizarlas como máquinas. Los autores siguen:
«Es interesante reflexionar sobre si podemos emplear estas nanomáquinas biológicas en entornos artificiales fuera de la célula para realizar tareas que diseñemos para nuestro beneficio. O, al menos, ¿ pueden estas proteínas darnos la inspiración para imitar sus componentes biológicos o diseñar motores artificiales a escalas comparables?
El resto del documento da una serie de ejemplos alentadores, y después, concluye:
«El pequeño tamaño de las proteínas de los motores y su capacidad para desarrollar fuerza junto con la amplia gama de oportunidades para la ingeniería específica les confieren ventajas únicas sobre los motores actuales hechos por humanos.
«Al estudiar y utilizar biomotores, ganaremos una gran cantidad de conocimiento que es de interés para la biología, para la ciencia de los materiales y para la química, y es razonable esperar beneficios también para la medicina, los sensores, la electrónica, o la ingeniería.
La exploración de los motores biológicos en la tecnología continuará siendo un terreno interdisciplinario durante muchos años por venir."
Los motores hechos por el hombre muestran características de diseño de las que nadie dudaría. De hecho, los primeros biólogos creían que jamás se encontraría ruedas ni mucho menos motores en los seres vivos porque la evolución no podría construirlos. Sin embargo, investigaciones recientes han descubierto muchos ejemplos de sofisticados motores en miniatura. En particular, el motor de la ATP sintasa produce la moneda de la energía que es esencial para la vida, y sin la cual la vida no podría existir.
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